여러 탈수소효소의 중요한 조효소인 nicotinamide adenine dinucleotide(이하 NAD로 약함)을 불활성화하는 NAD glycohydrolase(NAD nucleotidase, E.C. 3,2,2,5이하 NADase로 약함)는 NAD분자의 micotinamide-ribose 결합을 가수분해하여 유리 nicotinamide(NAm)와 adenosine diphosphate ribose(ADPR)기를 생성하는 효소로서 간장, 비장이나 뇌세포에서는 microsome에 국제히고 있다고 한다. NADase에 의한 NAD의 이와같은 가수분해는 외부에서 반응액에 첨가한 NAm에 의하여 억제되는데 이억제는 NAm에 의한 종산물적억제(product inhibition)가 아니고 NAD분자중에 결합되어 있는 NAm과 반응액에 가해진 유리NAm과의 교환반응에 기인함이 규명되었고 그후 본 NADase는 비단 NAm뿐만 아니라 3-acetyl-pyridine이나 isonicotinic acid hydrazide(INH)와 같은 imidazole화합물과 NAD분자중의 NAM이 교환하는 반응에도 촉매함이 밝혀져, 현재 NADase의 작용은 NAD분자의 NAm-ribose결합을 가수분해할 뿐만 아니라 NAD분자중의 ADPR(ribose-P-O-adenine)부분을 NAm이나 기타 pyridine과 화학구조상 유사한 염기물질에 전이시켜 주는 transglucosidation(glucoside 전위) 촉매작용도 나타낸다고 알려지고 있다. 본 연구는 경희대학교 부속병원 산부인과에서 1983년 2월부터 동년 8월까지 7개월간 18명의 만삭산모에서 분만전에 산모의 정맥과 그리고 분만후 제대헤서 혈액을 채취하여 이들 사이의 Whole homolysate, Ghost, Supernant NADase에 대하여 그 성상을 비교하였고 또한 free nicotinamide에 의한 NADase의 억제현상 및 urea에 의한 Ghost-NADase의 활성화현상과 적혈구의 막단백질을 구성하고 있는 단백분획을 비교관찰하여 다음과 같은 유의한 결론을 얻었기에 보고하고저 한다. 1. 적혈구의 NAD glycohydrolase는 산모와 신생아의 양측에서 주로 기질(ghost)에 국한되어 있다. 2. 산모보다(83%) 신생아 적혈구의 ghost부분에 (96%) NADase의 세포하국재현상(subcellular localization)이 더 많았다. 3. Whole homogenate에 포함되어 있는 산모적혈구의 NADasc의 효소활성도는 0.16±0.0025 가micromoles(100%)이었고 이중 ghost부분이 0.135±0.0026(83%), supernatant부분이 0.025±0.0018(17%)이었다. 4. Whole homogenate에 포함되어 있는 신생아 적혈구의 NADase의 효소활성도는 0.210±0.0034 micromoles(100%)이었고 ghost부분이 0.191±0.0032(96%), supernatant부분이 0.009±0.0005(4%)이었다. 5. free nicotinamide에 의한 NADase의 가수분해의 억제는 산모 적혈구 보다 신생아 적혈구에서 2배나 더 많이 발견되었다. 6. 신생아 적혈구의 ghost-NADase에 대한 free nicotinamade의 50%억제농도(I50)는 261 x 10-2M이고 산모 적혈구에 대한 농도는 5.23 x 10-2M이었다. 7. 낮은 농도(0.6M이하)의 urea투여로 산모와 신생아의 ghost-NADesa에 대한 활성화 현상을 보였다. 8. 적혈구의 막단백질은 산모 적혈구에서 5 band 즉 band I, II, IV, V, VI으로 구분되었고 신생아 적혈구에서는 6 band 즉 bank I, II, III, IV, V, VI, VII을 보였다.

The subcellar localization of NADase in the ghost fraction(96%) of neonatal erythrocytes was localized more than in the maternal fraction(83%). The inhibition by from nicotinamide of hydrolytic activity of NADase was found to be greater(approzimately twice) in the neonatal erythrocytes than in the maternal erythrocytes. The activatory effect was exerted on the both NADase of maternal and neonatal ghost-NADase by the addition of lower concentration(less than 0.6M) of urea. The membraneous protein of erythrocytes was fractionated into 5 bands namely, band I, II, IV, V and VI in the case of maternal erythrocytes in good contrast to 7 bands for the neonatal erythrocytes namely, I, II, III, IV, V, VI and VII. From these results, it was suggested that there is a definite difference between membraneous protein of maternal and neonatal erythrocytes and NAD glycohydrolase activividuals. The erythrocytes NAD glycohydrolase might be one of the isozyme which change their properties during developmental maturation. The possible functions of erythrocytes NAD glycohydrolase were also discussed with regard to erythrocytes maturation in hematopoietic system.